Flavodoxin: A platform for characterizing the electrnic structure and magnetic properties of the neutral semiquinone state in flavoproteins

Автор(и)

  • Inés García-Rubio Instituto de Nanociencia y Materiales de Aragón (INMA), CSIC-Universidad de Zaragoza 50009, Spain https://orcid.org/0000-0002-1827-1250
  • Marta Martínez-Júlvez Departmento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular and Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI), Universidad de Zaragoza, Zaragoza 50009, Spain https://orcid.org/0000-0001-9047-0046
  • Milagros Medina Departmento de Bioquímica y Biología Molecular y Celular and Instituto de Biocomputación y Física de Sistemas Complejos (BIFI), Universidad de Zaragoza, Zaragoza 50009, Spain https://orcid.org/0000-0001-8743-0182
  • Jesús I. Martínez Instituto de Nanociencia y Materiales de Aragón (INMA), CSIC-Universidad de Zaragoza 50009, Spain https://orcid.org/0000-0002-5406-3280

DOI (Low Temperature Physics):


https://doi.org/10.1063/10.0044248

Ключові слова:

flavodoxin, Anabaena, flavoproteins, electron paramagnetic resonance, bio-inspired materials

Анотація

Флаводоксини — це тип флавопротеїнів, які функціонують як носії заряду (електронів) у кількох метаболічних процесах бактерій, ціанобактерій та зелених водоростей. Хоча їхні фізіологічні функції можуть здаватися скромними в межах родини флавопротеїнів, яка включає ферменти в різних метаболічних шляхах, репарації ДНК та магніторецепції, вони відіграли вирішальну роль у з’ясуванні електронної структури та магнітних властивостей нейтрального семіхінонового стану у флавопротеїнах. Це пов’язано з легкістю отримання семіхінонного (парамагнітного) стану з високим виходом, а також із можливістю отримання та характеризації мутантів флаводоксину або флаводоксинів, що містять модифікований флавіновий активний центр, наприклад, ізотопно мічені ізоалоксазинові кільця або різні аналоги флавіну. У цьому мініогляді описано уявлення про електронну структуру та магнітні властивості флаводоксину Anabaena, отримані переважно за допомогою методів електронного парамагнітного резонансу. Ці результати порівнюються з результатами, отриманими для інших флавопротеїнів, а їхня значущість аналізується для кращого розуміння флавопротеїнів загалом, як для з’ясування їхніх різних механізмів, так і для проєктування нових біоінспірованих матеріалів.

Посилання

1. C. T. Walsh and T. A. Wencewicz, Nat. Prod. Rep. 30, 175 (2013). https://doi.org/10.1039/C2NP20069D

2. R. M. Buey, D. Fernández-Justel, G. González-Holgado, M. Martínez-Júlvez, A. González-López, A. Velázquez-Campoy, M. Medina, B. B. Buchanan, and M. Balsera, Plant Physiol. 186, 285 (2021). https://doi.org/10.1093/plphys/kiab072

3. M. Minjárez-Sáenz, M. Martínez-Júlvez, I. Yruela, and M. Medina, Microbiol. Spectr. 10, 2 (2022). https://doi.org/10.1128/spectrum.02294-21

4. A. Curtabbi, A. Guarás, J. L. Cabrera-Alarcón, M. Rivero, E. Calvo, M. Rosa-Moreno, J. Vázquez, M. Medina, and J. A. Enríquez, Redox Biol. 69, 103001 (2024). https://doi.org/10.1016/j.redox.2023.103001

5. M. Minjárez-Sáenz, M. Rivero, V. Correa-Pérez, S. Boneta, P. Suárez, V. Polo, S. J. Sadeghi, I. Yruela, M. Martínez-Júlvez, and M. Medina, Arch. Biochem. Biophys. 765, 110288 (2025). https://doi.org/10.1016/j.abb.2025.110288

6. M. W. Fraaije and A. Mattevi, Trends Biochem. Sci. 25, 126 (2000). https://doi.org/10.1016/S0968-0004(99)01533-9

7. H. Tsukuno, K. Ozeki, I. Kobayashi, O. Hisatomi, and H. Mino, J. Phys. Chem. B 122, 8819 (2018). https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b05808

8. R. Villanueva, S. Romero-Tamayo, R. Laplaza, J. Martínez-Olivan, A. Velázquez-Campoy, J. Sancho, P. Ferreira, and M. Medina, Antioxid. Redox Signal. 30, 2013 (2019). https://doi.org/10.1089/ars.2018.7658

9. G. Calloni and R. M. Vabulas, Front. Mol. Biosci. 9, 1 (2023). https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.1081661

10. S. G. Kaya, A. Hovan, and M. W. Fraaije, Arch. Biochem. Biophys. 763, 110228 (2025). https://doi.org/10.1016/j.abb.2024.110228

11. M. Medina, FEBS J. 276, 3942 (2009). https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07122.x

12. J. I. Martínez, P. J. Alonso, and M. Medina, J. Magn. Reson. 218, 153 (2012). https://doi.org/10.1016/j.jmr.2012.02.011

13. J. I. Martínez, P. J. Alonso, I. García-Rubio, and M. Medina, Phys. Chem. Chem. Phys. 16, 26203 (2014). https://doi.org/10.1039/C4CP03115F

14. J. I. Martínez, S. Frago, I. Lans, P. J. Alonso, I. García-Rubio, and M. Medina, Biophys. J. 110, 561 (2016). https://doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3525

15. I. Lans, S. Frago, and M. Medina, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 1817, 2118 (2012). https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2012.08.008

16. J. Caldeira, P. N. Palma, M. Regalla, J. Lampreia, J. Calvete, W. SchÄFer, J. Legall, I. Moura, and J. J. G. Moura, Eur. J. Biochem. 220, 987 (1994). https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.tb18703.x

17. M. Medina, C. Gomez-Moreno, and R. Cammack, E. J. Biochem. 227, 529 (1995). https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.tb20420.x

18. M. R. Fuchs, E. Schleicher, A. Schnegg, C. W. M. Kay, J. T. Törring, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, K. Möbius, and S. Weber, J. Phys. Chem. B 106, 8885 (2002). https://doi.org/10.1021/jp0259869

19. A. Schnegg, A. Okafuji, A. Bacher, R. Bittl, M. Fischer, M. R. Fuchs, P. Hegemann, M. Joshi, C. W. M. Kay, G. Richter, E. Schleicher, and S. Weber, Appl. Magnet. Res. 30, 345 (2006). https://doi.org/10.1007/BF03166205

20. T. Maly, D. Cui, R. G. Griffin, and A. F. Miller, J. Phys. Chem. B 116, 7055 (2012). https://doi.org/10.1021/jp300539j

21. S. Weber, K. Möbius, G. Richter, and C. W. M. Kay, J. Am. Chem. Soc. 123, 3790 (2001). https://doi.org/10.1021/ja003426m

22. J. I. García, M. Medina, J. Sancho, P. J. Alonso, C. Gómez-Moreno, J. A. Mayoral, and J. I. Martínez, J. Phys. Chem. A 106, 4729 (2002).https://doi.org/10.1021/jp014696+

23. B. Barquera, J. E. Morgan, D. Lukoyanov, C. P. Scholes, R. B. Gennis, and M. J. Nilges, J. Am. Chem. Soc. 125, 265 (2003). https://doi.org/10.1021/ja0207201

24. C. W. M. Kay, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, and S. Weber, J. Am. Chem. Soc. 127, 10780 (2005). https://doi.org/10.1021/ja051572s

25. J. I. Martínez, S. Frago, M. Medina, and I. García-Rubio, Magn. Reson. 6, 183 (2025). https://doi.org/10.5194/mr-6-183-2025

26. L. E. Göran Eriksson and A. Ehrenberg, Biochim. Biophys. Protein Struct. 295, 57 (1973). https://doi.org/10.1016/0005-2795(73)90073-1

27. J. Fritz, F. Müller, and S. G. Mayhew, Helv. Chim. Acta 56, 2250 (1973). https://doi.org/10.1002/hlca.19730560713

28. M. Medina and R. Cammack, J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2 (1996) No. 4. p. 633.

29. J. I. Martínez, P. J. Alonso, C. Gómez-Moreno, and M. Medina, Biochemistry 36, 15526 (1997). https://doi.org/10.1021/bi971495g

30. S. Weber, C. W. M. Kay, A. Bacher, G. Richter, and R. Bittl, Chem. Phys. Chem. 6, 292 (2005). https://doi.org/10.1002/cphc.200400377

31. M. Medina, A. Lostao, J. Sancho, C. Gómez-Moreno, R. Cammack, P. J. Alonso, and J. I. Martínez, Biophys. J. 77, 1712 (1999). https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77017-7

32. A. Okafuji, A. Schnegg, E. Schleicher, K. Möbius, and S. Weber, J. Phys. Chem. B 112, 3568 (2008). https://doi.org/10.1021/jp077170j

33. S. Weber, C. W. M. Kay, A. Bacher, G. Richter, and R. Bittl, Chem. Phys. Chem. 6, 292 (2005). https://doi.org/10.1002/cphc.200400377

34. E. Schleicher, R. Bittl, and S. Weber, FEBS J. 276, 4290 (2009). https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07141.x

35. E. Schleicher, K. Hitomi, C. W. M. Kay, E. D. Getzoff, T. Todo, and S. Weber, J. Biol. Chem. 282, 4738 (2007). https://doi.org/10.1074/jbc.M604734200

36. R. Brosi, B. Illarionov, T. Mathes, M. Fischer, M. Joshi, A. Bacher, P. Hegemann, R. Bittl, S. Weber, and E. Schleicher, J. Am. Chem. Soc. 132, 8935 (2010). https://doi.org/10.1021/ja910681z

37. E. Schleicher, S. Rein, B. Illarionov, A. Lehmann, T. Al Said, S. Kacprzak, R. Bittl, A. Bacher, M. Fischer, and S. Weber, Sci. Rep. 11, 18234 (2021). https://doi.org/10.1038/s41598-021-97588-7

Downloads

Опубліковано

2026-05-27

Як цитувати

(1)
Inés García-Rubio, Marta Martínez-Júlvez, Milagros Medina, and Jesús I. Martínez, Flavodoxin: A platform for characterizing the electrnic structure and magnetic properties of the neutral semiquinone state in flavoproteins , Low Temp. Phys. 52, 751–759, (2026) [Fiz. Nyzk. Temp. 52, 837–846, (2026)] DOI: https://doi.org/10.1063/10.0044248.

Номер

Том 52 № 7 (2026)

Розділ

Оглядова стаття

Завантаження

Дані завантаження ще не доступні.