Flavodoxin: A platform for characterizing the electrnic structure and magnetic properties of the neutral semiquinone state in flavoproteins
DOI (Low Temperature Physics):
https://doi.org/10.1063/10.0044248Ключові слова:
flavodoxin, Anabaena, flavoproteins, electron paramagnetic resonance, bio-inspired materialsАнотація
Флаводоксини — це тип флавопротеїнів, які функціонують як носії заряду (електронів) у кількох метаболічних процесах бактерій, ціанобактерій та зелених водоростей. Хоча їхні фізіологічні функції можуть здаватися скромними в межах родини флавопротеїнів, яка включає ферменти в різних метаболічних шляхах, репарації ДНК та магніторецепції, вони відіграли вирішальну роль у з’ясуванні електронної структури та магнітних властивостей нейтрального семіхінонового стану у флавопротеїнах. Це пов’язано з легкістю отримання семіхінонного (парамагнітного) стану з високим виходом, а також із можливістю отримання та характеризації мутантів флаводоксину або флаводоксинів, що містять модифікований флавіновий активний центр, наприклад, ізотопно мічені ізоалоксазинові кільця або різні аналоги флавіну. У цьому мініогляді описано уявлення про електронну структуру та магнітні властивості флаводоксину Anabaena, отримані переважно за допомогою методів електронного парамагнітного резонансу. Ці результати порівнюються з результатами, отриманими для інших флавопротеїнів, а їхня значущість аналізується для кращого розуміння флавопротеїнів загалом, як для з’ясування їхніх різних механізмів, так і для проєктування нових біоінспірованих матеріалів.
Посилання
C. T. Walsh and T. A. Wencewicz, Nat. Prod. Rep. 30, 175 (2013). https://doi.org/10.1039/C2NP20069D
R. M. Buey, D. Fernández-Justel, G. González-Holgado, M. Martínez-Júlvez, A. González-López, A. Velázquez-Campoy, M. Medina, B. B. Buchanan, and M. Balsera, Plant Physiol. 186, 285 (2021). https://doi.org/10.1093/plphys/kiab072
M. Minjárez-Sáenz, M. Martínez-Júlvez, I. Yruela, and M. Medina, Microbiol. Spectr. 10, 2 (2022). https://doi.org/10.1128/spectrum.02294-21
A. Curtabbi, A. Guarás, J. L. Cabrera-Alarcón, M. Rivero, E. Calvo, M. Rosa-Moreno, J. Vázquez, M. Medina, and J. A. Enríquez, Redox Biol. 69, 103001 (2024). https://doi.org/10.1016/j.redox.2023.103001
M. Minjárez-Sáenz, M. Rivero, V. Correa-Pérez, S. Boneta, P. Suárez, V. Polo, S. J. Sadeghi, I. Yruela, M. Martínez-Júlvez, and M. Medina, Arch. Biochem. Biophys. 765, 110288 (2025). https://doi.org/10.1016/j.abb.2025.110288
M. W. Fraaije and A. Mattevi, Trends Biochem. Sci. 25, 126 (2000). https://doi.org/10.1016/S0968-0004(99)01533-9
H. Tsukuno, K. Ozeki, I. Kobayashi, O. Hisatomi, and H. Mino, J. Phys. Chem. B 122, 8819 (2018). https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.8b05808
R. Villanueva, S. Romero-Tamayo, R. Laplaza, J. Martínez-Olivan, A. Velázquez-Campoy, J. Sancho, P. Ferreira, and M. Medina, Antioxid. Redox Signal. 30, 2013 (2019). https://doi.org/10.1089/ars.2018.7658
G. Calloni and R. M. Vabulas, Front. Mol. Biosci. 9, 1 (2023). https://doi.org/10.3389/fmolb.2022.1081661
S. G. Kaya, A. Hovan, and M. W. Fraaije, Arch. Biochem. Biophys. 763, 110228 (2025). https://doi.org/10.1016/j.abb.2024.110228
M. Medina, FEBS J. 276, 3942 (2009). https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07122.x
J. I. Martínez, P. J. Alonso, and M. Medina, J. Magn. Reson. 218, 153 (2012). https://doi.org/10.1016/j.jmr.2012.02.011
J. I. Martínez, P. J. Alonso, I. García-Rubio, and M. Medina, Phys. Chem. Chem. Phys. 16, 26203 (2014). https://doi.org/10.1039/C4CP03115F
J. I. Martínez, S. Frago, I. Lans, P. J. Alonso, I. García-Rubio, and M. Medina, Biophys. J. 110, 561 (2016). https://doi.org/10.1016/j.bpj.2015.11.3525
I. Lans, S. Frago, and M. Medina, Biochim. Biophys. Acta Bioenerg. 1817, 2118 (2012). https://doi.org/10.1016/j.bbabio.2012.08.008
J. Caldeira, P. N. Palma, M. Regalla, J. Lampreia, J. Calvete, W. SchÄFer, J. Legall, I. Moura, and J. J. G. Moura, Eur. J. Biochem. 220, 987 (1994). https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1994.tb18703.x
M. Medina, C. Gomez-Moreno, and R. Cammack, E. J. Biochem. 227, 529 (1995). https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.tb20420.x
M. R. Fuchs, E. Schleicher, A. Schnegg, C. W. M. Kay, J. T. Törring, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, K. Möbius, and S. Weber, J. Phys. Chem. B 106, 8885 (2002). https://doi.org/10.1021/jp0259869
A. Schnegg, A. Okafuji, A. Bacher, R. Bittl, M. Fischer, M. R. Fuchs, P. Hegemann, M. Joshi, C. W. M. Kay, G. Richter, E. Schleicher, and S. Weber, Appl. Magnet. Res. 30, 345 (2006). https://doi.org/10.1007/BF03166205
T. Maly, D. Cui, R. G. Griffin, and A. F. Miller, J. Phys. Chem. B 116, 7055 (2012). https://doi.org/10.1021/jp300539j
S. Weber, K. Möbius, G. Richter, and C. W. M. Kay, J. Am. Chem. Soc. 123, 3790 (2001). https://doi.org/10.1021/ja003426m
J. I. García, M. Medina, J. Sancho, P. J. Alonso, C. Gómez-Moreno, J. A. Mayoral, and J. I. Martínez, J. Phys. Chem. A 106, 4729 (2002).https://doi.org/10.1021/jp014696+
B. Barquera, J. E. Morgan, D. Lukoyanov, C. P. Scholes, R. B. Gennis, and M. J. Nilges, J. Am. Chem. Soc. 125, 265 (2003). https://doi.org/10.1021/ja0207201
C. W. M. Kay, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, and S. Weber, J. Am. Chem. Soc. 127, 10780 (2005). https://doi.org/10.1021/ja051572s
J. I. Martínez, S. Frago, M. Medina, and I. García-Rubio, Magn. Reson. 6, 183 (2025). https://doi.org/10.5194/mr-6-183-2025
L. E. Göran Eriksson and A. Ehrenberg, Biochim. Biophys. Protein Struct. 295, 57 (1973). https://doi.org/10.1016/0005-2795(73)90073-1
J. Fritz, F. Müller, and S. G. Mayhew, Helv. Chim. Acta 56, 2250 (1973). https://doi.org/10.1002/hlca.19730560713
M. Medina and R. Cammack, J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2 (1996) No. 4. p. 633.
J. I. Martínez, P. J. Alonso, C. Gómez-Moreno, and M. Medina, Biochemistry 36, 15526 (1997). https://doi.org/10.1021/bi971495g
S. Weber, C. W. M. Kay, A. Bacher, G. Richter, and R. Bittl, Chem. Phys. Chem. 6, 292 (2005). https://doi.org/10.1002/cphc.200400377
M. Medina, A. Lostao, J. Sancho, C. Gómez-Moreno, R. Cammack, P. J. Alonso, and J. I. Martínez, Biophys. J. 77, 1712 (1999). https://doi.org/10.1016/S0006-3495(99)77017-7
A. Okafuji, A. Schnegg, E. Schleicher, K. Möbius, and S. Weber, J. Phys. Chem. B 112, 3568 (2008). https://doi.org/10.1021/jp077170j
S. Weber, C. W. M. Kay, A. Bacher, G. Richter, and R. Bittl, Chem. Phys. Chem. 6, 292 (2005). https://doi.org/10.1002/cphc.200400377
E. Schleicher, R. Bittl, and S. Weber, FEBS J. 276, 4290 (2009). https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07141.x
E. Schleicher, K. Hitomi, C. W. M. Kay, E. D. Getzoff, T. Todo, and S. Weber, J. Biol. Chem. 282, 4738 (2007). https://doi.org/10.1074/jbc.M604734200
R. Brosi, B. Illarionov, T. Mathes, M. Fischer, M. Joshi, A. Bacher, P. Hegemann, R. Bittl, S. Weber, and E. Schleicher, J. Am. Chem. Soc. 132, 8935 (2010). https://doi.org/10.1021/ja910681z
E. Schleicher, S. Rein, B. Illarionov, A. Lehmann, T. Al Said, S. Kacprzak, R. Bittl, A. Bacher, M. Fischer, and S. Weber, Sci. Rep. 11, 18234 (2021). https://doi.org/10.1038/s41598-021-97588-7